Ген adm Адрм экспрессируется широко, прежде всего — в эндотелиальных клетках сосудов, но иногда (например, выброс Адрм при инфаркте миокарда) какой-то конкретный орган вносит особый вклад в уровень Адрм в крови. Поэтому Адрм рассматривают прежде всего как аутопаракринный фактор. В плазме крови Адрм находится в двух формах: промежуточной, содержащей дополнительный остаток глицина на С-конце (іАдрм), и зрелой, амидированной (тАдрм). Соотношение концентрации двух форм Адрм в плазме крови у здоровых лиц остаётся постоянным. Из болезненных состояний наиболее выраженные изменения в уровне Адрм (повышение) наблюдаются при инфаркте миокарда и септическом шоке (коррелирует с характерной для этого состояния артериальной гипотензией).

Фрагменты Адрм, сохраняющие кольцевую структуру [например, Адрм(15—52)], сохраняют и биологическую активность Адрм. Развёртывание кольцевой структуры или её удаление приводит к потере агонистической активности. Вместе с тем Адрм(22—52) сохраняет способность взаимодействовать с Рц Адрм и проявляет свойства антагониста Адрм. Очевидно, кольцевая структура Адрм выполняет функцию активатора Рц, а С-концевая область выполняет функцию узнавания Рц. Существенную роль в этом узнавании играет С-концевой остаток тирозина. N-концевые фрагменты Адрм, содержащие кольцевую структуру [например, Адрм(1-25)] и изолированная кольцевая структура Адрм [Адрм( 15-22)] оказывают сосудосуживающий эффект. Предполагают, что этот эффект обусловлен стимуляцией секреции катехоламинов надпочечниками. Кроме плазмы крови, Адрм обнаружен в моче, молоке, ликворе, слюне, амниотической жидкости, поте, причём концентрация Адрм в моче и поте значительно превышает его концентрацию в плазме крови.

Уровень Адрм в крови коррелирует с артериальным давлением, повышается при гипоксии, геморрагическом и эндотоксиновом шоке, при беременности и введении прогестинов, а также при ги-пертиреозе, при введении глюкокортикоидов, ANP (атриопептин), вазопрессина и ангиотензина П.